LAS ENZIMAS
Las enzimas son
proteínas altamente especializadas que tienen como función la
catálisis o regulación de la velocidad de las reacciones químicas
que se llevan a cabo en los seres vivos. Además de su importancia
como catalizadores biológicos, tienen muchos usos médicos y
comerciales.
Desde el punto de vista
bioquímico son proteínas que actúan como aceleradores de las
reacciones químicas, de síntesis y degradación de compuestos. Una
de las características más sobresalientes de las enzimas es su
elevada especificidad. Esto quiere decir que cada tipo de enzima se
une a un único tipo de sustancia, el sustrato, sobre el que actúa.
La actividad vital no
es más que el desarrollo de una serie de reacciones químicas entre
un conjunto de moléculas. La reacción en un sistema biológico
tiene un rendimiento del 99% y se realiza a una mayor
velocidad. Esto se debe a la existencia de catalizadores, la mayoría
de los catalizadores biológicos que se conocen son ENZIMAS.
Un
catalizador es
una sustancia que disminuye la energía de activación de una
reacción química. Al disminuir la energía de activación, se
incrementa la velocidad de la reacción.
Casi
todas las reacciones químicas de las células son catalizadas por
enzimas, con la particularidad de que cada enzima solo cataliza
una reacción, por lo que existirían tantas enzimas como
reacciones, y no se consumen en el proceso. Los catalizadores no
biológicos son inespecíficos.
En
una reacción catalizada por enzima (E), los reactivos se denomina
sustratos
(S) ,
es decir la sustancia sobre la que actúa la enzima. El sustrato es
modificado químicamente y se convierte en uno o más productos
(P). Como esta
reacción es reversible se expresa de la siguiente manera:
ENZIMA
+ SUSTRATO ------ENZIMA – ----------SUSTRATO ENZIMA + PRODUCTO
MALTAZA
+ MALTOSA- -- MALTAZA---------MALTOZA MALTAZA + 2 MOLÉCULAS DE GLUCOSA
La enzima libre se
encuentra en la misma forma química al comienzo y al final de la
reacción.
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| ACCIÓN ENZIMÁTICA |
ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
La
sustancia sobre la cual actúa una enzima se llama sustrato.
Los sustratos son
específicos para cada enzima
:La sacarosa es el
sustrato de la sacarasa que actúa rompiéndola en sus componentes.
Las
enzimas actúan de acuerdo con la siguiente secuencia: La enzima (E)
y el sustrato(S)
se combinan para formar un complejo intermedio enzima sustrato (E-S),
el cual se descompone formando un producto y regenerando la enzima.
El
grado de especificidad de las enzimas es muy alto, pueden distinguir
incluso entre diferentes tipos de isómeros. Se cree que la
especificidad de la enzima es debido a la forma particular de una
pequeña parte conocida como sitio
activo, la
cual se fija a la contraparte complementaria en el sustrato.
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| ESPECIFICIDAD ENZIMA POR EL SUSTRATO |
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| ACCIÓN ENZIMA SUSTRATO |
ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
La
sustancia sobre la cual actúa una enzima se llama sustrato.
Los sustratos son
específicos para cada enzima
:La sacarosa es el
sustrato de la sacarasa que actúa rompiéndola en sus componentes.
Las
enzimas actúan de acuerdo con la siguiente secuencia: La enzima (E)
y el sustrato(S)
se combinan para formar un complejo intermedio enzima sustrato (E-S),
el cual se descompone formando un producto y regenerando la enzima.
El
grado de especificidad de las enzimas es muy alto, pueden distinguir
incluso entre diferentes tipos de isómeros. Se cree que la
especificidad de la enzima es debido a la forma particular de una
pequeña parte conocida como sitio
activo, la
cual se fija a la contraparte complementaria en el sustrato.
Mecanismo de acción enzimática
Una
enzima, por sí misma, no puede llevar a cabo una reacción, su
función es modificar la velocidad de la reacción, entendiéndose
como tal la
cantidad de producto formado por unidad de tiempo.
Tal variación se debe a la disminución de la energía
de activación
Ea;
en una reacción química, la Ea
es la energía necesaria para convertir los reactivos en formas
moleculares inestables denominadas especies
en estado de transición,
que poseen mayor energía libre que los reactivos y los productos.
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| MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA |
En
el diagrama están representados los niveles de energía,
durante el curso de la reacción, de moléculas intervinientes en una
reacción tipo: A + B ---> C. La curva azul muestra el curso de la
reacción en ausencia de una enzima que facilite la reacción,
mientras que la curva roja la muestra en presencia de la enzima
específica de la reacción. La diferencia en el nivel de energía
entre el estado inicial y la necesaria para iniciar la reacción
(picos de las
curvas) es la
energía de activación. Tal como se observa la presencia de enzima
baja la energía de activación.
El complejo Enzima-
sustrato posee menor energía de activación que las especies en
estado de transición que la correspondiente reacción no
catalizada.
Como realiza esta acción una enzima?
- Orienta a los sustratos: parte de la energía de activación se utiliza para que los sustratos roten y se enfrenten con los átomos correctos para formar los enlaces.
- Agregan cargas a los sustratos: las cadenas laterales (R) de los aminoácidos de las enzimas pueden participar directamente haciendo a los sustratos químicamente más reactivos.
- Inducen la deformación en el sustrato: cuando una sustancia se une al sitio activo, la enzima puede causar que los los enlaces se estiren, poniéndolo en un estado de transición inestable.
- Cambio de forma de la enzima al unirse al sustrato: el modelo de llave- cerradura de Fisher fue actualizado cuando se descubrió que las enzimas son flexibles y sus sitios activos pueden cambiar (expandirse) para acomodarse a sus sustratos. Este cambio de forma causado por la unión al sustrato se denomina ajuste inducido.
- En la Hexoquinasa puede observarse este ajuste inducido, con el sustrato (glucosa) y sin él. El ajuste inducido alinea las cadenas laterales reactivas del sitio activo de la enzima con los sustratos.
Esta enzima cataliza la
reacción: Glucosa + ATP --> glucosa 6-fosfato
+ ADP
Acompañantes no proteicos de las enzimas
Cofactores
Algunas
enzimas no precisan ningún componente adicional para mostrar una
total actividad. Sin embargo, otras enzimas requieren la unión de
moléculas no proteicas denominadas cofactores para poder ejercer su
actividad. Los cofactores pueden ser compuestos inorgánicos, como
los iones metálicos y los complejos ferrosulfurosos, o compuestos
orgánicos, como la flavina o el grupo hemo. Los cofactores orgánicos
pueden ser a su vez grupos prostéticos, que se unen fuertemente a la
enzima, o coenzimas, que son liberados del sitio activo de la enzima
durante la reacción. Las coenzimas incluyen compuestos como el NADH,
el NADPH y el adenosín trifosfato. Estas moléculas transfieren
grupos funcionales entre enzimas.
Las
enzimas que requieren un cofactor pero no lo tienen unido son
denominadas apoenzimas
o apoproteínas.
Una apoenzima junto con cofactor(es) es denominada holoenzima
(que es la forma activa). El término "holoenzima" también
puede ser aplicado a aquellas enzimas que contienen múltiples
subunidades, como en el caso de la ADN polimerasa, donde la
holoenzima es el complejo con todas las subunidades necesarias para
llevar a cabo la actividad enzimática.
Coenzimas
Las
coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas que transportan grupos
químicos de una enzima a otra. Algunos de estos compuestos, como la
riboflavina, la tiamina y el ácido fólico son vitaminas (las cuales
no pueden ser sintetizados en cantidad suficiente por el cuerpo
humano y deben ser incorporados en la dieta). Los grupos químicos
intercambiados incluyen el ion hidruro (H-)
transportado por NAD o NADP+,
el grupo fosfato transportado por el ATP, el grupo acetilo
transportado por la coenzima A, los grupos formil, metenil o metil
transportados por el ácido fólico y el grupo metil transportado por
la S-Adenosil metionina.
Ya
sea que consistan en una única cadena polipeptídica plegada o en
varias unidades, muchas enzimas requieren otras moléculas no
proteicas para funcionar.
Veamos algunos cofactores, coenzimas y grupos porteticos.
- COFACTORES: son iones inorgánicos que se unen temporariamente a las enzimas
molécula
|
papel en la
reacción catalizada
|
Hierro
Fe 2+
o Fe 3+
|
Oxidación /
reducción
|
Cobre,
Cu +
o Cu 2+
|
Oxidación /
reducción
|
Cinc,
Zn2+
|
Ayuda a unir el NAD
|
- COENZIMAS: moléculas pequeñas que tiene carbono, interaccionan débilmente durante la catálisis. La mayor parte de las coenzimas son vitaminas, muchas de las cuales deben ser incorporadas con la dieta.
molécula
|
papel en la
reacción catalizada
|
Biotina
|
transporta -COO-
|
Coenzima A
|
transporta -CH2-CH3
|
NAD y FAD
|
transportan
electrones
|
- GRUPOS PROSTETICOS: están permanentemente unidos a las enzimas
molécula
|
papel en la
reacción catalizada
|
Hemo
|
une iones O2 y
electrones, contiene el
cofactor hierro |
Flavina
|
Une electrones
|
Retinal
|
Cofactor en la
absorción de la luz
|
Las coenzimas
reaccionan con la enzima de igual modo que el sustrato, uniéndose al
sitio activo. Se mueven de una enzima a otra agregando o quitando
grupos químicos del sustrato.
Regulación enzimática
El metabolismo consiste
en una serie de reacciones catalizadas por enzimas, donde los
productos de una reacción se convierten en los reactivos de la
siguiente, lo que se conoce como VÍAS METABÓLICAS.
Las células deben
poder regular estas vías metabólicas y lo hacen a través de
reguladores enzimáticos. los inhibidores naturales regulan el
metabolismo mientras que los artificiales son utilizados por la
medicina, para destruir plagas, etc.
- Inhibición reversible: pueden inhibidores competitivos, los que se unen a la enzima ingresando en el sitio activo, impidiendo así su enlace con el sustrato. Los inhibidores no competitivos se unen a la enzima en un lugar diferente al sitio activo cambiando la forma de la proteína y por lo tanto la forma del sitio activo. Sus efectos son reversibles.
- Inhibición irreversible: hay inhibidores que se unen covalentemente al sitio activo de una enzima, esta unión es permanente e inactiva a la enzima destruyendo su capacidad de unirse al sustrato. Ej: el DIPF reacciona con el aminoácido serina del sitio activo de la enzima acetilcolinesterasa, inhibiéndola irreversiblemente. Esta enzima participa en el mecanismo de propagación de los impulsos nerviosos. El DIPF es conocido como gas nervioso, algunos ej. son la SARINA (usado en el ataque terrorista en un subte en Tokio en 1995)y el MALATION (insecticida).
El
gas nervioso
ejerce su efecto letal al unirse con la enzima ACETILCOLINESTERASA,
que es la encargada de disociar la molécula de ACETILCOLINA para su
posterior síntesis. Este proceso no se puede llevar a cabo sin la
primera disociación y sus consecuencias son trágicas. Al no poder
ser sintetizada, la Acetilcolina comienza a acumularse en los centros
de transmisión, como entre neuronas, ganglios, uniones
neuromusculares, impidiendo la transmisión de órdenes a los
músculos tanto de acción voluntaria como de acción involuntaria.
Así, todos los músculos quedan bloqueados. Los primeros síntomas
son un sudor copioso, dificultad en la respiración, presión en el
pecho, fallos respiratorios, mareos, pérdida de visión... Al
aumentar la dosis de gas nervioso los efectos son cada vez mayores,
llegando a producir espasmos y la pérdida de la conciencia casi en
el acto. Finalmente la muerte se produce tras pocos minutos por
asfixia. Entre los antídotos, con el fin de reactivar el proceso de
síntesis a cargo de la encima acetilcolina, el más usado es el
basado en la ATROPINA, dado que es el único eficaz si se aplica con
extrema rapidez.
FACTORES
QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.-
Concentración
del sustrato.-
A mayor concentración del sustrato, a una concentración fija de la
enzima se obtiene la velocidad máxima. Después de que se alcanza
esta velocidad, un aumento en la concentración del sustrato no tiene
efecto en la velocidad de la reacción.
Concentración
de la enzima.-
Siempre y cuando haya sustrato disponible, un aumento en la
concentración de la enzima aumenta la velocidad enzimática hacia
cierto límite.
Temperatura.-
Un incremento de 10°C duplica la velocidad de reacción, hasta
ciertos límites. El calor es un factor que desnaturaliza las
proteínas por lo tanto si la temperatura se eleva demasiada, la
enzima pierde su actividad.
pH.-
El pH óptimo de la actividad enzimática es 7, excepto las enzimas
del estómago cuyo pH óptimo es ácido.
Presencia
de cofactores.-
Muchas enzimas dependen de los cofactores, sean activadores o
coenzimas para funcionar adecuadamente. Para las enzimas que tienen
cofactores, la concentración del cofactor debe ser igual o mayor que
la concentración de la enzima para obtener una actividad catalítica
máxima.
La mayoría de las
reacciones de los sistemas vivos son reversibles, es decir, que en
ellas se establece el equilibrio químico. Por lo tanto, las enzimas
aceleran la formación de equilibrio químico, pero no afectan las
concentraciones finales del equilibrio.
ESPECIFICIDAD
Las
moléculas del sustrato se unen a un sitio particular en la
superficie de la enzima, denominado sitio
activo, donde
tiene lugar la catálisis. La estructura tridimensional de este sitio
activo, donde solo puede entrar un determinado sustrato (ni siquiera
sus isómeros) es lo que determina la especificidad de las enzimas.
El acoplamiento es tal que E. Fisher (1894) enunció: "el
sustrato se adapta al centro activo o catalítico de una enzima como
una llave a una cerradura".
CLASIFICACIÓN DE
LAS ENZIMAS
De acuerdo a su
complejidad las enzimas se clasifican como:
Simples: Formada por
una o más cadenas peptídicas.
Conjugadas: Contienen
por loo menos un grupo no proteico enlazado a la cadena
polipectídica.
En las proteínas
conjugadas podemos distinguir dos partes:
- Apoenzima: Es la parte polipeptídica de la enzima.
- Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima.
La combinación de la
apoenzima y el cofactor forman la holoenzima.
Los cofactores pueden
ser:
*Iones
metálicos: Favorecen la actividad catalítica general de la enzima,
si no están presentes, la enzima no actúa. Estos iones metálicos
se denominan activadores. Ejemplos: Fe2+,
Mg2+, Cu2+, K+, Na+ y Zn2+
*La
mayoría de los otros cofactores son coenzimas las cuales
generalmente son compuestos orgánicos de bajo peso molecular, por
ejemplo, las vitaminas del complejo “B” son coenzimas que se
requieren para una respiración celular adecuada.
Clasificación
de las enzimas según su actividad.
El nombre de las enzimas es el del sustrato
+ el sufijo: -asa.
Los nombres de las enzimas revelan la especificidad de su función:
Tipo de enzimas
|
Actividad
|
Hidrolasas
|
Catalizan
reacciones de hidrólisis.
Rompen las biomoléculas con moléculas de agua. A este tipo
pertenecen las enzimas digestivas. Rompen varios tipos de enlaces
introduciendo radicales -H y -OH.
|
Isomerasas
|
Catalizan
las reacciones en las cuales un
isómero se transforma en otro,
es decir, reacciones de isomerización.
|
Ligasas
o Sintasas:
|
Catalizan
la unión
de moléculas. Forman diversos tipos de enlaces aprovechando la
energía de la ruptura del ATP. Ej: polimerasas
|
Liasas
|
Catalizan
las reacciones de adición
de enlaces o eliminación,
para producir dobles enlaces.
|
Oxidorreductasas
|
Catalizan
reacciones de óxido-reducción. Facilitan la transferencia
de electrones de una molécula a otra.
Ejemplo; la glucosa, oxidasa cataliza la oxidación de glucosa a
ácido glucónico.
catalizan reacciones
de oxido-reducción, las que implican la ganancia (o reducción) o
pérdida de electrones (u oxidación). Las más importantes son
las deshidrogenasas y las oxidasas
|
Tansferasas
|
Catalizan
la transferencia
de un grupo de una sustancia a otra.
Ejemplo: la transmetilasa es una enzima que cataliza la
transferencia de un grupo metilo de una molécula a otra.
transfieren grupos funcionales de una molécula a otra. Ej.:
quinasas; transfieren fosfatos del ATP a otra molécula.
|
FUNCIONES DE LAS ENZIMAS
Función biológica
Las
enzimas presentan una amplia variedad de funciones en los organismos
vivos. Son indispensables en la transducción de señales y en
procesos de regulación, normalmente por medio de quinasas y
fosfatasas. También son capaces de producir movimiento, como es el
caso de la miosina al hidrolizar ATP para generar la contracción
muscular o el movimiento de vesículas por medio del citoesqueleto
.Otro tipo de ATPasas en la membrana celular son las bombas de iones
implicadas en procesos de transporte activo. Además, las enzimas
también están implicadas en funciones mucho más exóticas, como la
producción de luz por la luciferasa en las luciérnagas .Los virus
también pueden contener enzimas implicadas en la infección celular,
como es el caso de la integrasa del virus HIV y de la transcriptasa
inversa, o en la liberación viral, como la neuraminidasa del virus
de la gripe. Una importante función de las enzimas es la que
presentan en el sistema digestivo de los animales. Enzimas tales como
las amilasas y las proteasas son capaces de degradar moléculas
grandes (almidón o proteínas, respectivamente) en otras más
pequeñas, de forma que puedan ser absorbidas en el intestino. Las
moléculas de almidón, por ejemplo, que son demasiado grandes para
ser absorbidas, son degradadas por diversas enzimas a moléculas más
pequeñas como la maltosa, y finalmente a glucosa, la cual sí puede
ser absorbida a través de las células del intestino. Diferentes
enzimas digestivas son capaces de degradar diferentes tipos de
alimentos. Los rumiantes que tienen una dieta herbívora, poseen en
sus intestinos una serie de microorganismos que producen otra enzima,
la celulasa, capaz de degradar la celulosa presente en la pared
celular de las plantas. Varias enzimas pueden actuar conjuntamente en
un orden específico, creando así una ruta metabólica. En una ruta
metabólica, una enzima toma como sustrato el producto de otra
enzima. Tras la reacción catalítica, el producto se transfiere a la
siguiente enzima y así sucesivamente. En ocasiones, existe más de
una enzima capaz de catalizar la misma reacción en paralelo, lo que
permite establecer una regulación más sofisticada: por ejemplo, en
el caso en que una enzima presenta una actividad constitutiva pero
con una baja constante de actividad y una segunda enzima cuya
actividad es inducible, pero presenta una mayor constante de
actividad. Las enzimas determinan los pasos que siguen estas rutas
metabólicas. Sin las enzimas, el metabolismo no se produciría a
través de los mismos pasos, ni sería lo suficientemente rápido
para atender las necesidades de la célula. De hecho, una ruta
metabólica como la glucolisis no podría existir sin enzimas. La
glucosa, por ejemplo, puede reaccionar directamente con el ATP de
forma que quede fosforilada en uno o más carbonos. En ausencia de
enzimas, esta reacción se produciría tan lentamente que sería
insignificante. Sin embargo, si se añade la enzima hexoquinasa que
fosforila el carbono 6 de la glucosa y se mide la concentración de
la mezcla en un breve espacio de tiempo se podrá encontrar
únicamente glucosa-6-fosfato a niveles significativos. Por tanto,
las redes de rutas metabólicas dentro de la célula dependen del
conjunto de enzimas funcionales que presenten.
Aplicaciones industriales
Las
enzimas son utilizadas en la industria química, y en otros tipos de
industria, en donde se requiere el uso de catalizadores muy
especializados. Sin embargo, las enzimas están limitadas tanto por
el número de reacciones que pueden llevar a cabo como por su
ausencia de estabilidad en solventes orgánicos y altas temperaturas.
Por ello, la ingeniería de proteínas se ha convertido en un área
de investigación muy activa donde se intentan crear enzimas con
propiedades nuevas, bien mediante diseño racional, bien mediante
evolución in
vitro. Estos
esfuerzos han comenzado a tener algunos éxitos, obteniéndose
algunas enzimas que catalizan reacciones no existentes en la
naturaleza.
INDUSTRIA
DEL PAPEL. La
fabricación de pasta, papel y derivados es una de las industrias mas
grandes del mundo .Investigaciones
actuales desarrollan tecnologías a partir de diversas enzimas que
ayudan a la descomposición de la madera; tales como las Xilanasas
(degrada enlaces
químicos entre lignina madera) o las Lacasas
(cuproenzimas
producidas por hongos que remueven directamente la lignina) que
tienen la ventaja de poder ser producidas en biorreactores a gran
escala, a diferencia de enzimas ligninolíticas como las
Ligninas/Manganeso−peroxidasa.
INDUSTRIA
FARMACÉUTICA Importancia:
Producción de nuevos medicamentos de manera rápida y eficiente,
atacar entender los complejos mecanismos de enfermedades.,
poder combatir enfermedades hereditarias y relacionadas con
deficiencias Bioquímicas adquiridas del cuerpo, tener procesos de
fármacos más ecológicos con baja demanda energética, gran
especificidad y eficiencia en los productos, disminución en los
costos de producción de fármacos.
Biocatálisis
Síntesis
orgánica
BIOREMEDIACION
Los procesos de
bioremediación pueden ser: Fitorremediación, Remediación
microbiana o Degradación enzimática.
INDUSTRIA
DE DETERGENTES: Las
enzimas optimizan la eficiencia de los detergentes, a la vez que
permiten el trabajo de limpieza a bajas temperaturas y periodos más
cortos de lavado, reduciendo el consumo de elegía y las emisiones de
CO2.
Otro beneficio ambiental asociado al uso de enzimas en los
detergentes qes que estas son biodegradables y reemplazan a los
quimicos de detegentes convencionales. Las enzimas asociadas a los
detergentes usadas principalmente son las proteasas, anqune también
existen las amilasas, lipasas y celulas suadas en menor proporcion.
Estas enzimas han sido mejoradas por técnicas de ingeniería de
proteínas o provienen de microorganismos recombinantes para
optimizar su proceso de fabricación.El uso de las enzimas en
detergentes tiene la función de: Minimizar el uso de agua, reducir
el consumo de energía y las emisiones de CO2, son biodegradables y
reemmplazan a los químicos sintéticos que se vienen liberando al
ambiente, permiten el trabajo de limpieza a bajas temperaturas y
periodos más cortos de lavado, ocupan menos del 1% del volumen total
del detergente.
Las
enzimas recombinantes y la industria alimenticia
La
ingeniería genética está realizando progresos importantes en la
producción de enzimas recombinantes en microorganismos. Para
garantizar la seguridad de su uso debe controlarse que los
microorganismos de donde se extraen no sean patógenos, ni fabriquen
compuestos tóxicos. Los ideales son aquellos que tienen una larga
tradición de uso en los alimentos como las levaduras de la industria
cervecera y los fermentos lácticos. Bacillus,
Aspergillus y Sacharomyces son
tres especies de microorganismos bien conocidas, su manipulación es
segura, son de crecimiento rápido y producen grandes cantidades de
enzimas, generalmente mediante fermentación. El medio de cultivo
óptimo para estos microorganismos es igualmente bien conocido, lo
que reduce los costos de experimentación.
Cuando una enzima nueva es identificada en un microorganismo, el gen que codifica para la misma puede ser transferido a cualquiera de las especies anteriores. De esta manera se puede producir mayor cantidad de dicha enzima en el tanque de fermentación. El producto obtenido, la enzima recombinante, es de mayor pureza, lo cual contribuye a una mejor calidad del producto.
Cuando una enzima nueva es identificada en un microorganismo, el gen que codifica para la misma puede ser transferido a cualquiera de las especies anteriores. De esta manera se puede producir mayor cantidad de dicha enzima en el tanque de fermentación. El producto obtenido, la enzima recombinante, es de mayor pureza, lo cual contribuye a una mejor calidad del producto.
Algunas enzimas
recombinantes destinadas a la industria alimenticia son:
|
LAS
ENZIMAS Y LOS ALIMENTOS
Las enzimas se
encuentran en todos los seres vivos y son piezas esenciales en su
funcionamiento.
Las enzimas tienen muchas aplicaciones en diversos tipos de industrias, entre las que se destaca la alimenticia. En algunos casos, como la obtención de yogur, o la producción de cerveza o de vino, el proceso de fermentación se debe a las enzimas presentes en los microorganismos que intervienen en el proceso de producción. Sin embargo, otros procesos de producción de alimentos, pueden realizarse mediante la acción de las enzimas aisladas, sin incluir a los microorganismos que las producen.
Las enzimas tienen muchas aplicaciones en diversos tipos de industrias, entre las que se destaca la alimenticia. En algunos casos, como la obtención de yogur, o la producción de cerveza o de vino, el proceso de fermentación se debe a las enzimas presentes en los microorganismos que intervienen en el proceso de producción. Sin embargo, otros procesos de producción de alimentos, pueden realizarse mediante la acción de las enzimas aisladas, sin incluir a los microorganismos que las producen.
Desde
hace unas décadas se dispone de enzimas relativamente puras
extraídas industrialmente de bacterias y hongos, y algunas de ellas
de las plantas y los animales y con una gran variedad de actividades
para ser utilizadas en la elaboración de alimentos.
Actualmente, la ingeniería genética contribuye a la biosíntesis de enzimas recombinantes de gran pureza, que aportan mayor calidad al producto final, y optimizan los procesos de producción de alimentos. Los progresos que se están realizando actualmente en esta área permiten augurar el desarrollo cada vez mayor del uso de enzimas en la industria alimenticia.Algunos alimentos en los que se emplean enzimas son:
Actualmente, la ingeniería genética contribuye a la biosíntesis de enzimas recombinantes de gran pureza, que aportan mayor calidad al producto final, y optimizan los procesos de producción de alimentos. Los progresos que se están realizando actualmente en esta área permiten augurar el desarrollo cada vez mayor del uso de enzimas en la industria alimenticia.Algunos alimentos en los que se emplean enzimas son:
Gaseosas,
conservas de frutas, repostería.
Estos alimentos se endulzan con jarabes de glucosa y fructosa que
antiguamente se obtenían por la ruptura del almidón de maíz al
tratarlo con ácido. Actualmente esta práctica ha sido casi
totalmente desplazada por la acción enzimática, que permite obtener
un jarabe de glucosa de mayor calidad y a menor costo. Los enzimas
utilizados son las alfa-amilasas y las amiloglucosidasas. La glucosa
obtenida puede transformarse luego en fructosa, otro azúcar más
dulce, utilizando la enzima glucosa-isomerasa.Leche
y derivados.
El cuajo del
estómago de los rumiantes es un componente esencial en la
elaboración de quesos ya que contiene dos enzimas digestivas
(quimosina y pepsina), que aceleran la coagulación de la caseína,
una de las proteínas de la leche. Otra enzima utilizada es la
lactasa cuya función es degradar la lactosa, un azúcar compuesto
por unidades de glucosa y de galactosa. Muchas personas sufren de
trastornos intestinales al consumir leche ya que carecen de la
lactasa y, en consecuencia, no pueden digerirla adecuadamente. Para
superar esta dificultad, desde hace unos años se comercializa leche
a la que se le ha añadido la enzima lactasa que degrada la lactosa.
También es utilizada en la fabricación de dulce de leche, leche
concentrada y helados al impedir que cristalice la lactosa durante el
proceso.
Pan. En la industria panadera se utiliza la lipoxidasa, una enzima que actúa como blanqueador de la harina y contribuye a formar una masa más blanda, mejorando su comportamiento en el amasado. Generalmente se la añade como harina de soja o de otras leguminosas, que la contienen en abundancia.
Pan. En la industria panadera se utiliza la lipoxidasa, una enzima que actúa como blanqueador de la harina y contribuye a formar una masa más blanda, mejorando su comportamiento en el amasado. Generalmente se la añade como harina de soja o de otras leguminosas, que la contienen en abundancia.
También se utilizada
la amilasa que degrada el almidón a azúcares más sencillos que
pueden ser utilizados por las levadura en la fabricación del pan.
También se emplean proteasas para romper la estructura del gluten y
mejorar la plasticidad de la masa, principalmente en la fabricación
de bizcochos.
Cerveza.
Al
igual que en la fabricación del pan el uso de amilasas que degradan
el almidón, presentes en la malta, es fundamental en la fabricación
de la cerveza. También se emplea la enzima papaína para fragmentar
las proteínas presentes en la cerveza y evitar que ésta se enturbie
durante el almacenamiento o la refrigeración.
Vinos.
Uno de los problemas que se pueden presentar en la fabricación de
vinos es la presencia del hongo Botrytis cinerea que produce
beta-glucanos, un polímero de glucosa que pasa al vino y entorpece
su clarificación y filtrado. Este problema se soluciona añadiendo
enzimas con actividad beta-glucanasa que lo degradan. También se
utilizan enzimas para mejorar el aroma, las cuales liberan los
terpenos de la uva, dándole un mejor bouquet al vino.Jugos
concentrados.
A veces la pulpa
de las frutas y restos de semillas hacen que los jugos
concentrados sean turbios y demasiado viscosos, lo que ocasiona
problemas en la extracción y la concentración. Este efecto se debe
a la presencia de pectinas, que pueden degradarse por la acción de
enzimas pectinasas presentes en el propio jugo o bien obtenidas y
añadidas de fuentes externas.
A
continuación se muestra una tabla con diversas aplicaciones
industriales de las enzimas:
|
Aplicación
|
Enzimas
utilizadas
|
Usos
|
|
Procesado
de alimentos
La amilasa
cataliza
la degradación
del almidón
en
azúcares sencillos.
|
Amilasas de hongos
y plantas.
|
|
|
Proteasas
|
Los fabricantes de
galletas las utilizan para reducir la cantidad de proteínas en
la harina.
|
|
|
Alimentos
para
bebés
|
Tripsina
|
Para pre-digerir el
alimento dirigido a bebés.
|
|
Elaboración
de cerveza
Cebada
germinada
utilizada
para
la elaboración
de malta.
|
Las enzimas de la
cebada
son liberadas
durante la fase
de molido en la
elaboración
de la cerveza.
|
Las enzimas
liberadas degradan el almidón y las proteínas para generar
azúcares sencillos, aminoácidos y péptidos que son usados por
las levaduras en el proceso de fermentación.
|
|
Enzimas de cebada
producidas a nivel industrial
|
Ampliamente usadas
en la elaboración de cerveza para sustituir las enzimas
naturales de la cebada.
|
|
|
Amilasa, glucanasa
y proteasas
|
Digieren
polisacáridos y proteínas en la malta.
|
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Betaglucanasas y
arabinoxilanasas
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Mejoran la
filtración del mosto y la cerveza.
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Amiloglucosidasas y
pululanasas
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Producción de
cerveza baja en calorías y ajuste de la capacidad de
fermentación.
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Proteasas
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Eliminan la
turbidez producida durante el almacenamiento de la cerveza.
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Acetolactatodecarboxilasa
(ALDC)
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Zumos de frutas
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Celulasas,
pectinasas
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Aclarado de zumos
de frutos.
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Industria
láctea
Queso
de Roquefort.
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Renina, derivado
del estómago
de animales rumiantes
jóvenes
(como terneros y
ovejas).
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Producción de
queso, usada para hidrolizar proteínas.
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Enzimas producidas
por bacterias
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Actualmente, cada
vez más usadas en la industria láctea.
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Lipasas
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Se introduce
durante el proceso de producción del queso Roquefort para
favorecer la maduración.
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Lactasas
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Rotura de la
lactosa en glucosa y galactosa.
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Digestión de
carne
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Papaína
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Ablandamiento de la
carne utilizada para cocinar.
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Industria
del almidón
Glucosa.
Fructosa.
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Amilasas,
amiloglucosidasas
y glucoamilasas
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Conversión del
almidón en glucosa y diversos azúcares invertidos.
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Glucosa isomerasa
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Conversión de
glucosa en fructosa durante la producción de jarabe de maíz
partiendo de sustancias ricas en almidón. Estos jarabes
potencian las propiedades edulcorantes y reducen las calorías
mejor que la sacarosa y manteniendo el mismo nivel de dulzor.
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Industria
del papel
fábrica
de
papel
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Amilasas,
xilanasas,
celulasas y ligninasas
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Degradación del
almidón para reducir su viscosidad, añadiendo apresto. Las
xilanasas reducen el blanqueador necesario para la decoloración;
las celulasas alisan las fibras, favorecen el drenaje de agua y
promueven la eliminación de tintas; las lipasas reducen la
oscuridad y las ligninasas eliminan la lignina para ablandar el
papel.
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Industria
del biofuel
Celulosa en 3D.
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Celulasas
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Utilizadas para
degradar la celulosa en azúcares que puedan ser fermentados.
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Ligninasas
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Utilizada para
eliminar residuos de lignina.
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Detergentes
biológicos
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Principalmente
proteasas, producidas
de forma extracelular
por bacterias.
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Utilizadas para
ayudar en la eliminación de tintes proteicos de la ropa en las
condiciones de prelavado y en las aplicaciones directas de
detergente líquido.
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Amilasas
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Detergentes de
lavadoras para eliminar residuos resistentes de almidón.
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Lipasas
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Utilizadas para
facilitar la eliminación de tintes grasos y oleosos.
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Celulasas
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Utilizadas en
suavizantes biológicos.
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Limpiadores
de
lentes
de contacto
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Proteasas
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Para eliminar
restos proteicos de las lentes de contacto y así prevenir
infecciones.
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Industria
del
hule
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Catalasa
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Para generar
oxígeno desde el peróxido, y así convertir el látex en hule
espumoso.
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Industria
fotográfica
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Proteasa (ficina)
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Disolver la
gelatina de las películas fotográficas usadas, permitiendo así
la recuperación de su contenido en plata.
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Biología
molecular
ADN
de doble
hélice.
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Enzimas de
restricción,
ADN ligasa y polimerasas
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Utilizadas para
manipular el ADN mediante ingeniería genética. De gran
importancia en farmacología, agricultura, medicina y
criminalística. Esenciales para digestión de restricción y
para la reacción en cadena de la polimerasa.
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Las fuentes principales de producción de enzimas para empleo industrial son: 1. Animales: La industria empacadora de carnes es la fuente principal de las enzimas derivada del páncreas, estómago e hígado de los animales, tales como la tripsina, lipasas y cuajos (quimosina y renina).FUENTES DE OBTENCIÓN DE ENZIMAS
2.
Vegetales:
La industria de la malta de cebada es la fuente principal de enzimas
de cereales. Las enzimas proteolíticas (que degradan
proteínas) tales como la papaína y la bromelina se obtienen de la
papaya y del ananá, respectivamente.
3. Microbianas: principalmente se extraen de bacterias, hongos y levaduras que se desarrollan en la industria de la fermentación.
3. Microbianas: principalmente se extraen de bacterias, hongos y levaduras que se desarrollan en la industria de la fermentación.
La ventaja de la obtención
de enzimas microbianas es que los microorganismos se reproducen a
ritmo acelerado, son fáciles de manipular genéticamente, crecen en
un amplio rango de condiciones ambientales y tienen una gran variedad
de vías metabólicas, haciendo que las enzimas obtenidas sean más
económicas.
EVALUACIÓN
Contestar
la siguiente evaluación y envíala al correo de tu profesora, de lo
contrario imprime contesta y entrégalo en medio físico en hojas.
- Lea el texto titulado "Enzimas de fuerza industrial" (se encuentra en la fotocopiadora de Carman) y realice un cuadro sinóptico que muestre los usos de las enzimas indicados en la lectura. Envía tu trabajo al correo electrónico de tu profesora.
- Especifica las enzimas que se utilizan en el ciclo de calvin, el ciclo de Krebs y la glucólisis.
- Nombra las principales enzimas digestivas, que se utilizan durante el proceso de la digestión de proteínas, carbohidratos y grasas en el transcurso que tiene el paso del alimento desde la boca hasta su absorción en el intestino delgado en el hombre. (según lo visto en los temas sobre metabolismo, respiración y fotosíntesis).
- Selecciona la respuesta más acertada.
- Los catalizadores son sustancias que:
- sólo intervienen en las reacciones que tienen lugar en los seres vivos
- aumentan la velocidad de las reacciones químicas
- acaban por consumirse en el transcurso de una reacción
- hacen posibles reacciones que de otra forma no tendrían lugar
- Las enzimas:
- permiten que se lleven a cabo aquellas reacciones en las que no se consumen en el transcurso de la reacción
- aceleran la velocidad de una reacción porque aumentan su energía de activación
- intervienen directamente en el mecanismo de la reacción
- En una enzima, el centro activo
- es el lugar al que se une el sustrato
- no participa en el mecanismo de la reacción, sino sólo en la unión del sustrato
- participa tanto en la unión del sustrato como en el mecanismo de la reacción
- permite seleccionar el tipo de sustratos que se van a unir a la enzima
- Entre los factores que pueden modificar la actividad de una enzima se encuentran
- pH
- temperatura
- su contenido en aminoácidos no polares
- su peso molecular
- Las enzimas aceleran la velocidad de las reacciones bioquímicas porque
- aumentan la energía de activación
- debilitan los enlaces de la molécula de sustrato
- pueden funcionar a temperaturas muy altas
- hacen que aumente el orden de la reacción
- La unión del sustrato a la enzima
- se realiza con una orientación determinada, que facilita la reacción
- tiene lugar en cualquier zona de la enzima
- desestabiliza sus enlaces químicos
- es más fuerte cuanto mayor es la energía de activación
- En la formación del complejo enzima-sustrato
- el sustrato se une a la enzima en un lugar cercano al centro activo
- el sustrato se suele unir al centro activo por complementariedad de estructuras
- el sustrato puede provocar cambios conformacionales en el centro activo
- se debilitan los enlaces químicos de la molécula de sustrato
- En una reacción catalizada por una enzima
- disminuye la energía de activación
- el G entre productos y reactantes es mayor que cero
- la unión del sustrato a la enzima debilita sus enlaces químicos
- llega un momento en que se consume la enzima y la reacción se detiene
- Se llama apoenzima
- a la enzima unida a su grupo prostético
- a la enzima en ausencia de su grupo prostético
- a la precursor inactivo de un enzima
- a la enzima desnaturalizado por el calor
- Hay enzimas que
- pueden adoptar diversas estructuras para desempeñar la misma función en distintos orgánulos celulares
- se sintetizan como un precursor inactivo que, para funcionar, primero debe ser hidrolizado
- funcionan mejor en presencia de inhibidores
- pueden funcionar a pH 2
- El centro activo es el lugar por donde la enzima se une
- al sustrato natural
- a un inhibidor competitivo
- a un inhibidor no competitivo
- a un sustrato análogo
- Las moléculas orgánicas complejas que se unen covalentemete al apoenzima reciben el nombre de:
- Cofactores
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