jueves, 26 de septiembre de 2013

LAS ENZIMAS CATALIZADORES BIOLÓGICOS


LAS ENZIMAS




Las enzimas son proteínas altamente especializadas que tienen como función la catálisis o regulación de la velocidad de las reacciones químicas que se llevan a cabo en los seres vivos. Además de su importancia como catalizadores biológicos, tienen muchos usos médicos y comerciales.
Desde el punto de vista bioquímico son proteínas que actúan como aceleradores de las reacciones químicas, de síntesis y degradación de compuestos. Una de las características más sobresalientes de las enzimas es su elevada especificidad. Esto quiere decir que cada tipo de enzima se une a un único tipo de sustancia, el sustrato, sobre el que actúa.
La actividad vital no es más que el desarrollo de una serie de reacciones químicas entre un conjunto de moléculas. La reacción en un sistema biológico tiene un rendimiento del 99%  y se realiza a una mayor velocidad. Esto se debe a la existencia de catalizadores, la mayoría de los catalizadores biológicos que se conocen son ENZIMAS.
Un catalizador es una sustancia que disminuye la energía de activación de una reacción química. Al disminuir la energía de activación, se incrementa la velocidad de la reacción.
Casi todas las reacciones químicas de las células son catalizadas por enzimas, con la particularidad de que cada enzima solo cataliza una reacción, por lo que existirían tantas  enzimas como reacciones, y no se consumen en el proceso. Los catalizadores no biológicos son inespecíficos.
En una reacción catalizada por enzima (E), los reactivos se denomina sustratos (S) , es decir la sustancia sobre la que actúa la enzima. El sustrato es modificado químicamente y se convierte en uno o más productos (P). Como esta reacción es reversible  se expresa de la siguiente manera:
ENZIMA + SUSTRATO ------ENZIMA – ----------SUSTRATO ENZIMA +     PRODUCTO
MALTAZA + MALTOSA- -- MALTAZA---------MALTOZA MALTAZA +  2 MOLÉCULAS DE GLUCOSA

La enzima libre se encuentra en la misma forma química al comienzo y al final de la reacción.
ACCIÓN ENZIMÁTICA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
La sustancia sobre la cual actúa una enzima se llama sustrato.
Los sustratos son específicos para cada enzima
:La sacarosa es el sustrato de la sacarasa que actúa rompiéndola en sus componentes.
Las enzimas actúan de acuerdo con la siguiente secuencia: La enzima (E) y el sustrato(S) se combinan para formar un complejo intermedio enzima sustrato (E-S), el cual se descompone formando un producto y regenerando la enzima.
El grado de especificidad de las enzimas es muy alto, pueden distinguir incluso entre diferentes tipos de isómeros. Se cree que la especificidad de la enzima es debido a la forma particular de una pequeña parte conocida como sitio activo, la cual se fija a la contraparte complementaria en el sustrato.
ESPECIFICIDAD ENZIMA POR EL SUSTRATO
ACCIÓN ENZIMA SUSTRATO


ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
La sustancia sobre la cual actúa una enzima se llama sustrato.
Los sustratos son específicos para cada enzima
:La sacarosa es el sustrato de la sacarasa que actúa rompiéndola en sus componentes.
Las enzimas actúan de acuerdo con la siguiente secuencia: La enzima (E) y el sustrato(S) se combinan para formar un complejo intermedio enzima sustrato (E-S), el cual se descompone formando un producto y regenerando la enzima.
El grado de especificidad de las enzimas es muy alto, pueden distinguir incluso entre diferentes tipos de isómeros. Se cree que la especificidad de la enzima es debido a la forma particular de una pequeña parte conocida como sitio activo, la cual se fija a la contraparte complementaria en el sustrato.

Mecanismo de acción enzimática

Una enzima, por sí misma, no puede llevar a cabo una reacción, su función es modificar la velocidad de la reacción, entendiéndose como tal la cantidad de producto formado por unidad de tiempo. Tal variación se debe a la disminución de la energía de activación Ea; en una reacción química, la Ea es la energía necesaria para convertir los reactivos en formas moleculares inestables denominadas especies en estado de transición, que poseen mayor energía libre que los reactivos y los productos.
MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA
En el diagrama  están representados los niveles de energía, durante el curso de la reacción, de moléculas intervinientes en una reacción tipo: A + B ---> C. La curva azul muestra el curso de la reacción en ausencia de una enzima que facilite la reacción, mientras que la curva roja la muestra en presencia de la enzima específica de la reacción. La diferencia en el nivel de energía entre el estado inicial y la necesaria para iniciar la reacción (picos de las curvas) es la energía de activación. Tal como se observa la presencia de enzima baja la energía de activación.
El complejo Enzima- sustrato posee menor energía de activación que las especies en estado de transición que la correspondiente reacción no catalizada. 

Como realiza esta acción una enzima?

  • Orienta a los sustratos: parte de la energía de activación se utiliza para que los sustratos roten y se enfrenten con los átomos correctos para formar los enlaces.
  • Agregan cargas a los sustratos: las cadenas laterales (R) de los aminoácidos de las enzimas pueden participar directamente haciendo a los sustratos químicamente más reactivos. 
  • Inducen la deformación en el sustrato: cuando una sustancia se une al sitio activo, la enzima puede causar que los los enlaces se estiren, poniéndolo en un estado de transición inestable.
  • Cambio de forma de la enzima al unirse al sustrato: el modelo de llave- cerradura de Fisher fue actualizado cuando se descubrió que las enzimas son flexibles y sus sitios activos pueden cambiar (expandirse) para acomodarse a sus sustratos. Este cambio de forma causado por la unión al sustrato se denomina ajuste inducido
  • En la Hexoquinasa puede observarse este ajuste inducido, con el sustrato (glucosa) y sin él. El ajuste inducido alinea las cadenas laterales reactivas del sitio activo de la enzima con los sustratos.
Esta enzima cataliza la reacción: Glucosa  +  ATP --> glucosa 6-fosfato  +  ADP

Acompañantes no proteicos de las enzimas

Cofactores

Algunas enzimas no precisan ningún componente adicional para mostrar una total actividad. Sin embargo, otras enzimas requieren la unión de moléculas no proteicas denominadas cofactores para poder ejercer su actividad. Los cofactores pueden ser compuestos inorgánicos, como los iones metálicos y los complejos ferrosulfurosos, o compuestos orgánicos, como la flavina o el grupo hemo. Los cofactores orgánicos pueden ser a su vez grupos prostéticos, que se unen fuertemente a la enzima, o coenzimas, que son liberados del sitio activo de la enzima durante la reacción. Las coenzimas incluyen compuestos como el NADH, el NADPH y el adenosín trifosfato. Estas moléculas transfieren grupos funcionales entre enzimas.
Las enzimas que requieren un cofactor pero no lo tienen unido son denominadas apoenzimas o apoproteínas. Una apoenzima junto con cofactor(es) es denominada holoenzima (que es la forma activa). El término "holoenzima" también puede ser aplicado a aquellas enzimas que contienen múltiples subunidades, como en el caso de la ADN polimerasa, donde la holoenzima es el complejo con todas las subunidades necesarias para llevar a cabo la actividad enzimática.

Coenzimas

Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas que transportan grupos químicos de una enzima a otra. Algunos de estos compuestos, como la riboflavina, la tiamina y el ácido fólico son vitaminas (las cuales no pueden ser sintetizados en cantidad suficiente por el cuerpo humano y deben ser incorporados en la dieta). Los grupos químicos intercambiados incluyen el ion hidruro (H-) transportado por NAD o NADP+, el grupo fosfato transportado por el ATP, el grupo acetilo transportado por la coenzima A, los grupos formil, metenil o metil transportados por el ácido fólico y el grupo metil transportado por la S-Adenosil metionina.
Ya sea que consistan en una única cadena polipeptídica plegada o en varias unidades, muchas enzimas requieren otras moléculas no proteicas para funcionar. Veamos algunos cofactores, coenzimas y grupos porteticos.
  • COFACTORES: son iones inorgánicos que se unen temporariamente a las enzimas
molécula
papel en la reacción catalizada
 Hierro Fe 2+ o Fe 3+
Oxidación / reducción
Cobre, Cu + o Cu 2+
Oxidación / reducción
Cinc, Zn2+
Ayuda a unir el NAD
  • COENZIMAS: moléculas pequeñas que tiene carbono, interaccionan débilmente durante la catálisis. La mayor parte de las coenzimas son vitaminas, muchas de las cuales deben ser incorporadas con la dieta.
molécula
papel en la reacción catalizada
Biotina
transporta -COO-
Coenzima A
transporta -CH2-CH3
NAD y FAD
transportan electrones
  • GRUPOS PROSTETICOS: están permanentemente unidos a las enzimas
molécula
papel en la reacción catalizada
Hemo
une iones O2 y electrones, contiene el
cofactor hierro
Flavina
Une electrones
Retinal
Cofactor en la absorción de la luz
Las coenzimas reaccionan con la enzima de igual modo que el sustrato, uniéndose al sitio activo. Se mueven de una enzima a otra agregando o quitando grupos químicos del sustrato.

Regulación enzimática

El metabolismo consiste en una serie de reacciones catalizadas por enzimas, donde los productos de una reacción se convierten en los reactivos de la siguiente, lo que se conoce como VÍAS METABÓLICAS.
Las células deben poder regular estas vías metabólicas y lo hacen a través de reguladores enzimáticos. los inhibidores naturales regulan el metabolismo mientras que los artificiales son utilizados por la medicina, para destruir plagas, etc.
  • Inhibición reversible: pueden inhibidores competitivos, los que se unen a la enzima ingresando en el sitio activo, impidiendo así su enlace con el sustrato. Los inhibidores no competitivos se unen a la enzima en un lugar diferente al sitio activo cambiando la forma de la proteína y por lo tanto la forma del sitio activo. Sus efectos son reversibles.
  • Inhibición irreversible: hay inhibidores que se unen covalentemente al sitio activo de una enzima, esta unión es permanente e inactiva a la enzima destruyendo su capacidad de unirse al sustrato. Ej: el DIPF reacciona con el aminoácido serina del sitio activo de la enzima acetilcolinesterasa, inhibiéndola irreversiblemente. Esta enzima participa en el mecanismo de propagación de los impulsos nerviosos. El DIPF es conocido como gas nervioso, algunos ej. son la SARINA (usado en el ataque terrorista en un subte en Tokio en 1995)y el MALATION (insecticida).
El gas nervioso ejerce su efecto letal al unirse con la enzima ACETILCOLINESTERASA, que es la encargada de disociar la molécula de ACETILCOLINA para su posterior síntesis. Este proceso no se puede llevar a cabo sin la primera disociación y sus consecuencias son trágicas. Al no poder ser sintetizada, la Acetilcolina comienza a acumularse en los centros de transmisión, como entre neuronas, ganglios, uniones neuromusculares, impidiendo la transmisión de órdenes a los músculos tanto de acción voluntaria como de acción involuntaria. Así, todos los músculos quedan bloqueados. Los primeros síntomas son un sudor copioso, dificultad en la respiración, presión en el pecho, fallos respiratorios, mareos, pérdida de visión... Al aumentar la dosis de gas nervioso los efectos son cada vez mayores, llegando a producir espasmos y la pérdida de la conciencia casi en el acto. Finalmente la muerte se produce tras pocos minutos por asfixia. Entre los antídotos, con el fin de reactivar el proceso de síntesis a cargo de la encima acetilcolina, el más usado es el basado en la ATROPINA, dado que es el único eficaz si se aplica con extrema rapidez.

FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.-
 Concentración del sustrato.- A mayor concentración del sustrato, a una concentración fija de la enzima se obtiene la velocidad máxima. Después de que se alcanza esta velocidad, un aumento en la concentración del sustrato no tiene efecto en la velocidad de la reacción.
Concentración de la enzima.- Siempre y cuando haya sustrato disponible, un aumento en la concentración de la enzima aumenta la velocidad enzimática hacia cierto límite.
Temperatura.- Un incremento de 10°C duplica la velocidad de reacción, hasta ciertos límites. El calor es un factor que desnaturaliza las proteínas por lo tanto si la temperatura se eleva demasiada, la enzima pierde su actividad.
pH.- El pH óptimo de la actividad enzimática es 7, excepto las enzimas del estómago cuyo pH óptimo es ácido.
Presencia de cofactores.- Muchas enzimas dependen de los cofactores, sean activadores o coenzimas para funcionar adecuadamente. Para las enzimas que tienen cofactores, la concentración del cofactor debe ser igual o mayor que la concentración de la enzima para obtener una actividad catalítica máxima.
La mayoría de las reacciones de los sistemas vivos son reversibles, es decir, que en ellas se establece el equilibrio químico. Por lo tanto, las enzimas aceleran la formación de equilibrio químico, pero no afectan las concentraciones finales del equilibrio.

ESPECIFICIDAD

Las moléculas del sustrato se unen a un sitio particular en la superficie de la enzima, denominado sitio activo, donde tiene lugar la catálisis. La estructura tridimensional de este sitio activo, donde solo puede entrar un determinado sustrato (ni siquiera sus isómeros) es lo que determina la especificidad de las enzimas. El acoplamiento es tal que E. Fisher (1894) enunció: "el sustrato se adapta al centro activo o catalítico de una enzima como una llave a una cerradura"
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
De acuerdo a su complejidad las enzimas se clasifican como:
Simples: Formada por una o más cadenas peptídicas.
Conjugadas: Contienen por loo menos un grupo no proteico enlazado a la cadena polipectídica.
En las proteínas conjugadas podemos distinguir dos partes:
  • Apoenzima: Es la parte polipeptídica de la enzima.
  • Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima.
La combinación de la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima.
Los cofactores pueden ser:
*Iones metálicos: Favorecen la actividad catalítica general de la enzima, si no están presentes, la enzima no actúa. Estos iones metálicos se denominan activadores. Ejemplos: Fe2+, Mg2+, Cu2+, K+, Na+ y Zn2+
*La mayoría de los otros cofactores son coenzimas las cuales generalmente son compuestos orgánicos de bajo peso molecular, por ejemplo, las vitaminas del complejo “B” son coenzimas que se requieren para una respiración celular adecuada.




Clasificación de las enzimas según su actividad. El nombre de las enzimas es el del sustrato + el sufijo: -asa. Los nombres de las enzimas revelan la especificidad de su función:

Tipo de enzimas
Actividad
Hidrolasas
Catalizan reacciones de hidrólisis. Rompen las biomoléculas con moléculas de agua. A este tipo pertenecen las enzimas digestivas. Rompen varios tipos de enlaces introduciendo radicales -H y -OH.
Isomerasas
Catalizan las reacciones en las cuales un isómero se transforma en otro, es decir, reacciones de isomerización.
Ligasas
o Sintasas:
Catalizan la unión de moléculas. Forman diversos tipos de enlaces aprovechando la energía de la ruptura del ATP. Ej: polimerasas
Liasas
Catalizan las reacciones de adición de enlaces o eliminación, para producir dobles enlaces.
Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de óxido-reducción. Facilitan la transferencia de electrones de una molécula a otra. Ejemplo; la glucosa, oxidasa cataliza la oxidación de glucosa a ácido glucónico.
catalizan reacciones de oxido-reducción, las que implican la ganancia (o reducción) o pérdida de electrones (u oxidación). Las más importantes son las deshidrogenasas y las oxidasas
Tansferasas
Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a otra. Ejemplo: la transmetilasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo metilo de una molécula a otra. transfieren grupos funcionales de una molécula a otra. Ej.: quinasas; transfieren fosfatos del ATP a otra molécula.


FUNCIONES DE LAS ENZIMAS


Función biológica

Las enzimas presentan una amplia variedad de funciones en los organismos vivos. Son indispensables en la transducción de señales y en procesos de regulación, normalmente por medio de quinasas y fosfatasas. También son capaces de producir movimiento, como es el caso de la miosina al hidrolizar ATP para generar la contracción muscular o el movimiento de vesículas por medio del citoesqueleto .Otro tipo de ATPasas en la membrana celular son las bombas de iones implicadas en procesos de transporte activo. Además, las enzimas también están implicadas en funciones mucho más exóticas, como la producción de luz por la luciferasa en las luciérnagas .Los virus también pueden contener enzimas implicadas en la infección celular, como es el caso de la integrasa del virus HIV y de la transcriptasa inversa, o en la liberación viral, como la neuraminidasa del virus de la gripe. Una importante función de las enzimas es la que presentan en el sistema digestivo de los animales. Enzimas tales como las amilasas y las proteasas son capaces de degradar moléculas grandes (almidón o proteínas, respectivamente) en otras más pequeñas, de forma que puedan ser absorbidas en el intestino. Las moléculas de almidón, por ejemplo, que son demasiado grandes para ser absorbidas, son degradadas por diversas enzimas a moléculas más pequeñas como la maltosa, y finalmente a glucosa, la cual sí puede ser absorbida a través de las células del intestino. Diferentes enzimas digestivas son capaces de degradar diferentes tipos de alimentos. Los rumiantes que tienen una dieta herbívora, poseen en sus intestinos una serie de microorganismos que producen otra enzima, la celulasa, capaz de degradar la celulosa presente en la pared celular de las plantas. Varias enzimas pueden actuar conjuntamente en un orden específico, creando así una ruta metabólica. En una ruta metabólica, una enzima toma como sustrato el producto de otra enzima. Tras la reacción catalítica, el producto se transfiere a la siguiente enzima y así sucesivamente. En ocasiones, existe más de una enzima capaz de catalizar la misma reacción en paralelo, lo que permite establecer una regulación más sofisticada: por ejemplo, en el caso en que una enzima presenta una actividad constitutiva pero con una baja constante de actividad y una segunda enzima cuya actividad es inducible, pero presenta una mayor constante de actividad. Las enzimas determinan los pasos que siguen estas rutas metabólicas. Sin las enzimas, el metabolismo no se produciría a través de los mismos pasos, ni sería lo suficientemente rápido para atender las necesidades de la célula. De hecho, una ruta metabólica como la glucolisis no podría existir sin enzimas. La glucosa, por ejemplo, puede reaccionar directamente con el ATP de forma que quede fosforilada en uno o más carbonos. En ausencia de enzimas, esta reacción se produciría tan lentamente que sería insignificante. Sin embargo, si se añade la enzima hexoquinasa que fosforila el carbono 6 de la glucosa y se mide la concentración de la mezcla en un breve espacio de tiempo se podrá encontrar únicamente glucosa-6-fosfato a niveles significativos. Por tanto, las redes de rutas metabólicas dentro de la célula dependen del conjunto de enzimas funcionales que presenten.

Aplicaciones industriales

Las enzimas son utilizadas en la industria química, y en otros tipos de industria, en donde se requiere el uso de catalizadores muy especializados. Sin embargo, las enzimas están limitadas tanto por el número de reacciones que pueden llevar a cabo como por su ausencia de estabilidad en solventes orgánicos y altas temperaturas. Por ello, la ingeniería de proteínas se ha convertido en un área de investigación muy activa donde se intentan crear enzimas con propiedades nuevas, bien mediante diseño racional, bien mediante evolución in vitro. Estos esfuerzos han comenzado a tener algunos éxitos, obteniéndose algunas enzimas que catalizan reacciones no existentes en la naturaleza.
INDUSTRIA DEL PAPEL. La fabricación de pasta, papel y derivados es una de las industrias mas grandes del mundo .Investigaciones actuales desarrollan tecnologías a partir de diversas enzimas que ayudan a la descomposición de la madera; tales como las Xilanasas (degrada enlaces químicos entre lignina madera) o las Lacasas (cuproenzimas producidas por hongos que remueven directamente la lignina) que tienen la ventaja de poder ser producidas en biorreactores a gran escala, a diferencia de enzimas ligninolíticas como las Ligninas/Manganeso−peroxidasa.

INDUSTRIA FARMACÉUTICA Importancia: Producción de nuevos medicamentos de manera rápida y eficiente, atacar  entender los complejos mecanismos de enfermedades., poder combatir enfermedades hereditarias y relacionadas con deficiencias Bioquímicas adquiridas del cuerpo, tener procesos de fármacos más ecológicos con baja demanda energética, gran especificidad y eficiencia en los productos, disminución en los costos de producción de fármacos.
Biocatálisis
Síntesis orgánica
BIOREMEDIACION Los procesos de bioremediación pueden ser: Fitorremediación, Remediación microbiana o Degradación enzimática.
INDUSTRIA DE DETERGENTES: Las enzimas optimizan la eficiencia de los detergentes, a la vez que permiten el trabajo de limpieza a bajas temperaturas y periodos más cortos de lavado, reduciendo el consumo de elegía y las emisiones de CO2. Otro beneficio ambiental asociado al uso de enzimas en los detergentes qes que estas son biodegradables y reemplazan a los quimicos de detegentes convencionales. Las enzimas asociadas a los detergentes usadas principalmente son las proteasas, anqune también existen las amilasas, lipasas y celulas suadas en menor proporcion. Estas enzimas han sido mejoradas por técnicas de ingeniería de proteínas o provienen de microorganismos recombinantes para optimizar su proceso de fabricación.El uso de las enzimas en detergentes tiene la función de: Minimizar el uso de agua, reducir el consumo de energía y las emisiones de CO2, son biodegradables y reemmplazan a los químicos sintéticos que se vienen liberando al ambiente, permiten el trabajo de limpieza a bajas temperaturas y periodos más cortos de lavado, ocupan menos del 1% del volumen total del detergente.
Las enzimas recombinantes y la industria alimenticia
La ingeniería genética está realizando progresos importantes en la producción de enzimas recombinantes en microorganismos. Para garantizar la seguridad de su uso debe controlarse que los microorganismos de donde se extraen no sean patógenos, ni fabriquen compuestos tóxicos. Los ideales son aquellos que tienen una larga tradición de uso en los alimentos como las levaduras de la industria cervecera y los fermentos lácticos. Bacillus, Aspergillus y Sacharomyces son tres especies de microorganismos bien conocidas, su manipulación es segura, son de crecimiento rápido y producen grandes cantidades de enzimas, generalmente mediante fermentación. El medio de cultivo óptimo para estos microorganismos es igualmente bien conocido, lo que reduce los costos de experimentación.
Cuando una enzima nueva es identificada en un microorganismo, el gen que codifica para la misma puede ser transferido a cualquiera de las especies anteriores. De esta manera se puede producir mayor cantidad de dicha enzima en el tanque de fermentación. El producto obtenido, la enzima recombinante, es de mayor pureza, lo cual contribuye a una mejor calidad del producto.
Algunas enzimas recombinantes destinadas a la industria alimenticia son:

quimosina que sustituye a la natural obtenida del estómago de terneros, y que se obtiene a partir de los hongos Kluyveromyces lactis y Aspergillus niger transformados genéticamente con genes de vacuno.
α-amilasa obtenida a partir de Bacillus subtilis recombinante. Esta enzima licua el almidón y lo convierte en dextrina en la producción de jarabes. En la industria cervecera, favorece la retención de la humedad del producto y baja el contenido calórico del producto.
Pectinasas producidas por Aspergillus oryzae transformada con el gen de A. aculeatus. Permiten la clarificación de jugos concentrados al degradar las pectinas provenientes de restos de semillas.
Glucosa oxidasa y catalasa obtenidas a partir de Aspergillus niger recombinantes. Estas enzimas se utilizan para eliminar azúcares de huevos y evitan que aparezcan olores anormales durante la deshidratación de los mismos.
Lipasa obtenida en Aspergillus oryzae recombinante se utilizan en la fabricación de concentrados de aceites de pescado.
Glucosa isomerasa proveniente de Streptomyces lividens al que se le ha inserto el gen de Actinoplanes. Permite obtener, a partir de glucosa, jarabes ricos en fructosa, con mayor poder endulzante.
β-glucanasa producida por levaduras cerveceras recombinantes, que facilitan la filtración del producto.


 
LAS ENZIMAS Y LOS ALIMENTOS
Las enzimas se encuentran en todos los seres vivos y son piezas esenciales en su funcionamiento.
Las enzimas tienen muchas aplicaciones en diversos tipos de industrias, entre las que se destaca la alimenticia. En algunos casos, como la obtención de yogur, o la producción de cerveza o de vino, el proceso de fermentación se debe a las enzimas presentes en los microorganismos que intervienen en el proceso de producción. Sin embargo, otros procesos de producción de alimentos, pueden realizarse mediante la acción de las enzimas aisladas, sin incluir a los microorganismos que las producen.
Desde hace unas décadas se dispone de enzimas relativamente puras extraídas industrialmente de bacterias y hongos, y algunas de ellas de las plantas y los animales y con una gran variedad de actividades para ser utilizadas en la elaboración de alimentos.
Actualmente, la ingeniería genética contribuye a la biosíntesis de enzimas recombinantes de gran pureza, que aportan mayor calidad al producto final, y optimizan los procesos de producción de alimentos. Los progresos que se están realizando actualmente en esta área permiten augurar el desarrollo cada vez mayor del uso de enzimas en la industria alimenticia.
Algunos alimentos en los que se emplean enzimas son:
Gaseosas, conservas de frutas, repostería. Estos alimentos se endulzan con jarabes de glucosa y fructosa que antiguamente se obtenían por la ruptura del almidón de maíz al tratarlo con ácido. Actualmente esta práctica ha sido casi totalmente desplazada por la acción enzimática, que permite obtener un jarabe de glucosa de mayor calidad y a menor costo. Los enzimas utilizados son las alfa-amilasas y las amiloglucosidasas. La glucosa obtenida puede transformarse luego en fructosa, otro azúcar más dulce, utilizando la enzima glucosa-isomerasa.Leche y derivados. El cuajo del estómago de los rumiantes es un componente esencial en la elaboración de quesos ya que contiene dos enzimas digestivas (quimosina y pepsina), que aceleran la coagulación de la caseína, una de las proteínas de la leche. Otra enzima utilizada es la lactasa cuya función es degradar la lactosa, un azúcar compuesto por unidades de glucosa y de galactosa. Muchas personas sufren de trastornos intestinales al consumir leche ya que carecen de la lactasa y, en consecuencia, no pueden digerirla adecuadamente. Para superar esta dificultad, desde hace unos años se comercializa leche a la que se le ha añadido la enzima lactasa que degrada la lactosa. También es utilizada en la fabricación de dulce de leche, leche concentrada y helados al impedir que cristalice la lactosa durante el proceso.
Pan. En la industria panadera se utiliza la lipoxidasa, una enzima que actúa como blanqueador de la harina y contribuye a formar una masa más blanda, mejorando su comportamiento en el amasado. Generalmente se la añade como harina de soja o de otras leguminosas, que la contienen en abundancia.
También se utilizada la amilasa que degrada el almidón a azúcares más sencillos que pueden ser utilizados por las levadura en la fabricación del pan. También se emplean proteasas para romper la estructura del gluten y mejorar la plasticidad de la masa, principalmente en la fabricación de bizcochos.
Cerveza. Al igual que en la fabricación del pan el uso de amilasas que degradan el almidón, presentes en la malta, es fundamental en la fabricación de la cerveza. También se emplea la enzima papaína para fragmentar las proteínas presentes en la cerveza y evitar que ésta se enturbie durante el almacenamiento o la refrigeración.
Vinos. Uno de los problemas que se pueden presentar en la fabricación de vinos es la presencia del hongo Botrytis cinerea que produce beta-glucanos, un polímero de glucosa que pasa al vino y entorpece su clarificación y filtrado. Este problema se soluciona añadiendo enzimas con actividad beta-glucanasa que lo degradan. También se utilizan enzimas para mejorar el aroma, las cuales liberan los terpenos de la uva, dándole un mejor bouquet al vino.Jugos concentrados. A veces la pulpa de las frutas  y restos de semillas hacen que los jugos concentrados sean turbios y demasiado viscosos, lo que ocasiona problemas en la extracción y la concentración. Este efecto se debe a la presencia de pectinas, que pueden degradarse por la acción de enzimas pectinasas presentes en el propio jugo o bien obtenidas y añadidas de fuentes externas.
A continuación se muestra una tabla con diversas aplicaciones industriales de las enzimas:

Aplicación
Enzimas utilizadas
Usos
Procesado
 de alimentos
La amilasa 
cataliza
la degradación 
del almidón 
en 
azúcares sencillos.
Amilasas de hongos y plantas.
Producción de azúcares desde el almidón, como por ejemplo en la producción de jarabe de maíz.80 En la cocción al horno, cataliza la rotura del almidón de la harina en azúcar. La fermentación del azúcar llevada a cabo por levaduras produce el dióxido de carbono que hace "subir" la masa.
Proteasas
Los fabricantes de galletas las utilizan para reducir la cantidad de proteínas en la harina.
Alimentos 
para bebés
Tripsina
Para pre-digerir el alimento dirigido a bebés.
Elaboración 
 de cerveza
Cebada 
germinada 
utilizada 
para 
la elaboración
 de malta.
Las enzimas de la cebada
 son liberadas 
durante la fase 
de molido en la
 elaboración de la cerveza.
Las enzimas liberadas degradan el almidón y las proteínas para generar azúcares sencillos, aminoácidos y péptidos que son usados por las levaduras en el proceso de fermentación.
Enzimas de cebada
 producidas a nivel industrial
Ampliamente usadas en la elaboración de cerveza para sustituir las enzimas naturales de la cebada.
Amilasa, glucanasa y proteasas
Digieren polisacáridos y proteínas en la malta.
Betaglucanasas y
 arabinoxilanasas
Mejoran la filtración del mosto y la cerveza.
Amiloglucosidasas y
 pululanasas
Producción de cerveza baja en calorías y ajuste de la capacidad de fermentación.
Proteasas
Eliminan la turbidez producida durante el almacenamiento de la cerveza.
Acetolactatodecarboxilasa (ALDC)
Incrementa la eficiencia de la fermentación mediante la reducción de la formación de diacetilo.81
Zumos de frutas
Celulasas, pectinasas
Aclarado de zumos de frutos.
Industria láctea
Queso 
de Roquefort.
Renina, derivado 
del estómago 
de animales rumiantes 
jóvenes 
(como terneros y ovejas).
Producción de queso, usada para hidrolizar proteínas.
Enzimas producidas 
 por bacterias
Actualmente, cada vez más usadas en la industria láctea.
Lipasas
Se introduce durante el proceso de producción del queso Roquefort para favorecer la maduración.
Lactasas
Rotura de la lactosa en glucosa y galactosa.
Digestión de
 carne
Papaína
Ablandamiento de la carne utilizada para cocinar.
Industria
 del almidón

Glucosa.

Fructosa.
Amilasas, amiloglucosidasas
 y glucoamilasas
Conversión del almidón en glucosa y diversos azúcares invertidos.
Glucosa isomerasa
Conversión de glucosa en fructosa durante la producción de jarabe de maíz partiendo de sustancias ricas en almidón. Estos jarabes potencian las propiedades edulcorantes y reducen las calorías mejor que la sacarosa y manteniendo el mismo nivel de dulzor.
Industria 
 del papel

fábrica
de papel

Amilasas, xilanasas, 
celulasas y ligninasas
Degradación del almidón para reducir su viscosidad, añadiendo apresto. Las xilanasas reducen el blanqueador necesario para la decoloración; las celulasas alisan las fibras, favorecen el drenaje de agua y promueven la eliminación de tintas; las lipasas reducen la oscuridad y las ligninasas eliminan la lignina para ablandar el papel.
Industria
 del biofuel

Celulosa en 3D.
Celulasas
Utilizadas para degradar la celulosa en azúcares que puedan ser fermentados.
Ligninasas
Utilizada para eliminar residuos de lignina.
Detergentes biológicos
Principalmente
proteasas, producidas 
de forma extracelular
por bacterias.
Utilizadas para ayudar en la eliminación de tintes proteicos de la ropa en las condiciones de prelavado y en las aplicaciones directas de detergente líquido.
Amilasas
Detergentes de lavadoras para eliminar residuos resistentes de almidón.
Lipasas
Utilizadas para facilitar la eliminación de tintes grasos y oleosos.
Celulasas
Utilizadas en suavizantes biológicos.
Limpiadores
 de lentes
 de contacto
Proteasas
Para eliminar restos proteicos de las lentes de contacto y así prevenir infecciones.
Industria 
del hule
Catalasa
Para generar oxígeno desde el peróxido, y así convertir el látex en hule espumoso.
Industria fotográfica
Proteasa (ficina)
Disolver la gelatina de las películas fotográficas usadas, permitiendo así la recuperación de su contenido en plata.
Biología molecular

ADN 
de doble hélice.
Enzimas de restricción,
ADN ligasa y polimerasas
Utilizadas para manipular el ADN mediante ingeniería genética. De gran importancia en farmacología, agricultura, medicina y criminalística. Esenciales para digestión de restricción y para la reacción en cadena de la polimerasa.


Las fuentes principales de producción de enzimas para empleo industrial son: 1. Animales: La industria empacadora de carnes es la fuente principal de las enzimas derivada del páncreas, estómago e hígado de los animales, tales como la tripsina, lipasas y cuajos (quimosina y renina).FUENTES DE OBTENCIÓN DE ENZIMAS
2. Vegetales: La industria de la malta de cebada es la fuente principal de enzimas de cereales.  Las enzimas proteolíticas (que degradan proteínas) tales como la papaína y la bromelina se obtienen de la papaya y del ananá, respectivamente.
3. Microbianas:
principalmente se extraen de bacterias, hongos y levaduras que se desarrollan en la industria de la fermentación.
La ventaja de la obtención de enzimas microbianas es que los microorganismos se reproducen a ritmo acelerado, son fáciles de manipular genéticamente, crecen en un amplio rango de condiciones ambientales y tienen una gran variedad de vías metabólicas, haciendo que las enzimas obtenidas sean más económicas.
EVALUACIÓN


Contestar la siguiente evaluación y envíala al correo de tu profesora, de lo contrario imprime contesta y entrégalo en medio físico en hojas.
  1. Lea el texto titulado "Enzimas de fuerza industrial" (se encuentra en la fotocopiadora de Carman) y realice un cuadro sinóptico que muestre los usos de las enzimas indicados en la lectura. Envía tu trabajo al correo electrónico de tu profesora.
  2. Especifica las enzimas que se utilizan en el ciclo de calvin, el ciclo de Krebs y la glucólisis.
  3. Nombra las principales enzimas digestivas, que se utilizan durante el proceso de la digestión de proteínas, carbohidratos y grasas en el transcurso que tiene el paso del alimento desde la boca hasta su absorción en el intestino delgado en el hombre. (según lo visto en los temas sobre metabolismo, respiración y fotosíntesis).
  4. Selecciona la respuesta más acertada.

  1. Los catalizadores son sustancias que:
    1. sólo intervienen en las reacciones que tienen lugar en los seres vivos
    2. aumentan la velocidad de las reacciones químicas
    3. acaban por consumirse en el transcurso de una reacción
    4. hacen posibles reacciones que de otra forma no tendrían lugar
  2. Las enzimas:
    1. permiten que se lleven a cabo aquellas reacciones en las que no se consumen en el transcurso de la reacción
    2. aceleran la velocidad de una reacción porque aumentan su energía de activación
    3. intervienen directamente en el mecanismo de la reacción
  3. En una enzima, el centro activo
    1. es el lugar al que se une el sustrato
    2. no participa en el mecanismo de la reacción, sino sólo en la unión del sustrato
    3. participa tanto en la unión del sustrato como en el mecanismo de la reacción
    4. permite seleccionar el tipo de sustratos que se van a unir a la enzima
  4. Entre los factores que pueden modificar la actividad de una enzima se encuentran
    1. pH
    2. temperatura
    3. su contenido en aminoácidos no polares
    4. su peso molecular
  5. Las enzimas aceleran la velocidad de las reacciones bioquímicas porque
    1. aumentan la energía de activación
    2. debilitan los enlaces de la molécula de sustrato
    3. pueden funcionar a temperaturas muy altas
    4. hacen que aumente el orden de la reacción
  6. La unión del sustrato a la enzima
    1. se realiza con una orientación determinada, que facilita la reacción
    2. tiene lugar en cualquier zona de la enzima
    3. desestabiliza sus enlaces químicos
    4. es más fuerte cuanto mayor es la energía de activación
  7. En la formación del complejo enzima-sustrato
    1. el sustrato se une a la enzima en un lugar cercano al centro activo
    2. el sustrato se suele unir al centro activo por complementariedad de estructuras
    3. el sustrato puede provocar cambios conformacionales en el centro activo
    4. se debilitan los enlaces químicos de la molécula de sustrato
  8. En una reacción catalizada por una enzima
    1. disminuye la energía de activación
    2. el G entre productos y reactantes es mayor que cero
    3. la unión del sustrato a la enzima debilita sus enlaces químicos
    4. llega un momento en que se consume la enzima y la reacción se detiene
  9. Se llama apoenzima
    1. a la enzima unida a su grupo prostético
    2. a la enzima en ausencia de su grupo prostético
    3. a la precursor inactivo de un enzima
    4. a la enzima desnaturalizado por el calor
  10. Hay enzimas que
    1. pueden adoptar diversas estructuras para desempeñar la misma función en distintos orgánulos celulares
    2. se sintetizan como un precursor inactivo que, para funcionar, primero debe ser hidrolizado
    3. funcionan mejor en presencia de inhibidores
    4. pueden funcionar a pH 2
  11. El centro activo es el lugar por donde la enzima se une
    1. al sustrato natural
    2. a un inhibidor competitivo
    3. a un inhibidor no competitivo
    4. a un sustrato análogo
  12. Las moléculas orgánicas complejas que se unen covalentemete al apoenzima reciben el nombre de:
    1. Aponezima
    2.   Holoenzima
    3.   Grupo prostético
    4.   Coenzimas
    5.   Cofactores